Эта публикация цитируется в
2 статьях
Биoгeли. Структурныe oсoбeннoсти кoмплeксoв aнтипaрaллeльных и пaрaллeльных пeптидoв $H-(RADA)_4-OH$ сo слoями в $syn$-oриeнтaции
А. В. Данилкович,
Д. А. Тихонов
Аннотация:
В водно-солевых растворах молекулы пептида
$H-(RADA)_4-OH$ самоорганизуются в фибриллы длиной в сотни нанометров, образуя биогель, пригодный для создания оптимальной среды роста и дифференцировки клеток позвоночных. Филаменты фибрил сложены из пептидов в
$\beta$-конформации так, что два внешних слоя сформированы заряженными группами остатков
$Arg$,
$Asp$, а внутренний — состоит из метильных групп остатков
$Alа$. Взаимная ориентация пептидов
$H-(RADA)_4-OH$ в составе филамента пока не определена и этому вопросу посвящена данная работа. Методом молекулярной динамики были исследованы структурные особенности двух комплексов c
$\beta$-слоями из параллельных или антипараллельных пептидов. Определено, что комплекс антипараллельных пептидов характеризуется наименьшими величинами свободной энергии и среднеквадратичного отклонения координат атомов при 300K, что, очевидно, отражает особенности самоорганизации пептидов
$H-(RADA)_4-OH$.
Ключевые слова:
биoгeли, структурa филaмeнтa, сaмooргaнизaция, иoнныe пeптиды.
DOI:
10.20948/prepr-2019-72