$\Pi$-модуль в $\mathrm{OB}$-фолде: структура и особенности последовательностей

В настоящей работе проведен стереохимический анализ комбинаций $\Pi$-модулей с $\mathrm{S}$-образными $\beta$-листами на примере большой выборки негомологичных белков, содержащих $\mathrm{OB}$-фолды. Из $16$ суперсемейств $\mathrm{OB}$-фолдов исследовано $265$ представительных белков и доменов, из которых отобрано $70$ негомологичных белков с разрешением не менее $2.5\mathring{\mathrm{A}}$. Обнаружено два типа $\Pi$-модулей: в первом переходная петля содержит $\alpha$-спираль, во втором переходная петля имеет нерегулярную структуру. Вход белковой цепи во второй слой происходит через одинаковую дугу с конформацией $\beta\beta\beta\alpha_{\mathrm{L}}\beta_{\mathrm{p}}$. Наиболее часто, в $85\%$ случаев, в конформации $\alpha_{\mathrm{L}}$ встречаются глицины. Определены частоты встречаемости $\Pi$-модулей в зависимости от длины их переходных петель. Пространственные структуры $\Pi$-модулей обоих типов хорошо совмещаются при наложении друг на друга. Структурное выравнивание последовательностей $\Pi$-модулей позволило определить ключевые позиции, в которых находятся гидрофобные, гидрофильные и глициновые остатки.