Биоинформатика
$\Pi$-модуль в $\mathrm{OB}$-фолде: структура и особенности последовательностей
Е. В. Бражников,
А. В. Ефимов Институт белка РАН, Пущино, Московская область, Россия
Аннотация:
В настоящей работе проведен стереохимический анализ комбинаций
$\Pi$-модулей с
$\mathrm{S}$-образными
$\beta$-листами на примере большой выборки негомологичных белков, содержащих
$\mathrm{OB}$-фолды. Из
$16$ суперсемейств
$\mathrm{OB}$-фолдов исследовано
$265$ представительных белков и доменов, из которых отобрано
$70$ негомологичных белков с разрешением не менее
$2.5\mathring{\mathrm{A}}$. Обнаружено два типа
$\Pi$-модулей: в первом переходная петля содержит
$\alpha$-спираль, во втором переходная петля имеет нерегулярную структуру. Вход белковой цепи во второй слой происходит через одинаковую дугу с конформацией $\beta\beta\beta\alpha_{\mathrm{L}}\beta_{\mathrm{p}}$. Наиболее часто, в
$85\%$ случаев, в конформации
$\alpha_{\mathrm{L}}$ встречаются глицины. Определены частоты встречаемости
$\Pi$-модулей в зависимости от длины их переходных петель. Пространственные структуры
$\Pi$-модулей обоих типов хорошо совмещаются при наложении друг на друга. Структурное выравнивание последовательностей
$\Pi$-модулей позволило определить ключевые позиции, в которых находятся гидрофобные, гидрофильные и глициновые остатки.
Ключевые слова:
OB-фолд,
$\beta$-тяж,
$\alpha$-спираль, структурный мотив, фолдинг, хиральность.
Материал поступил в редакцию 29.09.2022, 24.11.2022,
опубликован 06.12.2022
DOI:
10.17537/2022.17.441